什么是米氏常数?
米氏方程表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。米氏常数(Km)的含义是酶促反应达最大速度(Vm)一半时的底物(S)的浓度。在酶促反应中,在低浓度底物情况下,反应相对于底物是一级反应;而当底物浓度处于中间范围时,反应(相对于底物)是混合级反应。当底物浓度增加时,反应由一级反应向零级反应过渡。米氏常数它是酶的一个特征性物理量,其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。扩展资料米氏方程其他影响因素,底物浓度对酶促反应速度的影响,当底物浓度很低时,有多余的酶没与底物结合,随着底物浓度的增加,中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时,液中的酶全部与底物结合成中间产物,虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。温度对酶反应速度的影响,一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 :(1)同一种酶如果有几种底物,就有几个Km,其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值,这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小,1/Km愈大,表示酶对该底物的亲和力愈大,酶促反应易于进行。(2)已知某个酶的Km,可计算出在某一底物浓度时,某反应速度相当于Vmax的百分率。(3)在测定酶活性时,如果要使得测得的初速度基本上接近Vmax值,而过量的底物又不至于抑制酶活性时,一般[S]值需为Km值的10倍以上。(4)催化可逆反应的酶,对正逆两向底物的Km往往是不同的。测定这些Km值的差别以及细胞内正逆两向底物的浓度,可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率,这对了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能有重要意义。参考资料:百度百科-米氏方程参考资料:百度百科-米氏常数
米氏常数是怎么算的?
1、LineweaverBurk方程:1/V=Km+[S]/Vmax[S]改写成1/V=Km/Vmax[S]+1/Vmax。实验时选择不同的[S]测定相应的v,求出两者的倒数,以1/v对1/[S]绘出工作曲线,然后利用斜率,换算出Km。2、Hanes作图法:[S]/V=1/Vmax[S]+Km/Vmax。用[S]/V对[S]作图,所得直线的斜率为1/Vmax,[S]/V轴上的截距为Km/Vmax,而[S]轴上的截距为-Km。扩展资料 米氏常数的意义: 1、米氏常数是酶的特征常数之一,每一种酶都有它的Km值,Km值只与酶的结构和所催化的底物有关,与酶浓度无关。 2、判断酶与底物亲和力的大小。Km值小,表示用很低的底物浓度即可达到最大反应速度的一半,说明酶与底物亲和力大。可用1/Km近似地表示亲和力,1/Km愈大,酶与底物的亲和力愈大,酶促反应愈易进行。 参考资料来源:百度百科-米氏常数
米氏常数如何求
1、LineweaverBurk方程:1/V=Km+[S]/Vmax[S]改写成1/V=Km/Vmax[S]+1/Vmax。实验时选择不同的[S]测定相应的v,求出两者的倒数,以1/v对1/[S]绘出工作曲线,然后利用斜率,换算出Km。2、Hanes作图法:[S]/V=1/Vmax[S]+Km/Vmax。用[S]/V对[S]作图,所得直线的斜率为1/Vmax,[S]/V轴上的截距为Km/Vmax,而[S]轴上的截距为-Km。扩展资料 米氏常数的意义: 1、米氏常数是酶的特征常数之一,每一种酶都有它的Km值,Km值只与酶的结构和所催化的底物有关,与酶浓度无关。 2、判断酶与底物亲和力的大小。Km值小,表示用很低的底物浓度即可达到最大反应速度的一半,说明酶与底物亲和力大。可用1/Km近似地表示亲和力,1/Km愈大,酶与底物的亲和力愈大,酶促反应愈易进行。 参考资料来源:百度百科-米氏常数